10 клас. Хімія. білки

Коментарі викладача

Білки в природі

Білки - це молекули життя. Кожен живий організм містить велику кількість різних білкових молекул, при цьому кожному виду притаманні особливі, властиві тільки йому білки. Навіть білки, які виконують у різних видів одну і ту ж функцію, відрізняються один від одного. Наприклад, у всіх хребетних тварин - риб, птахів, ссавців - червоні клітини крові містять білок гемоглобін, що переносить кисень. Але гемоглобін у кожного виду тварин свій, особливий. Молекула гемоглобіну коні відрізняється від відповідного білка людини в 26 місцях, свині - в 10 місцях, а горили - всього лише однієї амінокислотою.

Функції білків в організмі дуже різноманітні. Є білки - переносники речовин (молекул, іонів) і електронів; є біокаталізатори, що прискорюють реакції в мільярди разів і відрізняються дивовижною специфічністю, є регулятори різних біологічних процесів в організмі - гормони, наприклад, інсулін, вазопресин, окситоцин. Білки захищають організм від інфекції, вони здатні впізнавати і знищувати чужорідні об'єкти: віруси, бактерії, клітини. Контакти клітини з зовнішнім середовищем також виконують різноманітні білки, які вміють розрізняти форму молекул, реєструвати зміну температури, незначні домішки речовин, відрізняти один колір від іншого.

властивості білків

Властивості білків дуже різноманітні і визначаються їх будовою.

1. За розчинності у воді білки діляться на два класи:

глобулярні білки - розчиняються у воді або утворюють колоїдні розчини; фібрилярні білки - у воді нерозчинні.

2. Денатурація. При нагріванні, зміні кислотності середовища відбувається руйнування вторинної та третинної структури білка зі збереженням первинної. Це явище називають денатурацією.

Приклад денатурації - згортання яєчних білків при варінні яєць. Денатурація буває оборотною (при вживанні алкоголю, солоної їжі) і незворотною. Необоротна денатурація може бути викликана високими температурами, радіацією, при отруєнні організму солями важких металів, спиртами, кислотами.

ВІДЕО:

Згортання білків при нагріванні

Осадження білків солями важких металів

Осадження білків спиртом

3. Гідроліз білків - це необоротне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот. Аналізуючи продукти гідролізу, можна встановити кількісний склад білків.

4. Для білків відомо кілька якісних реакцій.

1. Всі з'єднання, що містять пептидний зв'язок, дають фіолетове забарвлення при дії на них солей міді (II) в лужному розчині. Ця реакція називається биуретовой.

ВІДЕО:

Біуретова реакція білків

2. Білки, що містять залишки ароматичних амінокислот (фенілаланін, тирозин) дають жовте забарвлення при дії концентрованої азотної кислоти - ксантопротеїнова реакція.

ВІДЕО:

Якісні реакції на білки: биуретовая і ксантопротеїнова

Ксантопротеиновая реакція білків

5. Амфотерні властивості білків

Дуже важливим для життєдіяльності живих організмів є буферне властивість білків, тобто здатність пов'язувати як кислоти, так і підстави, і підтримувати постійне значення рН різних систем живого організму.

Перетворення білків в організмі

Тварини організми будують свої білки з амінокислот тих білків, які вони отримують з їжею. Тому поряд з жирами і вуглеводами білки - обов'язковий компонент нашої їжі.

Тварини і рослинні білки в травному тракті людини розщеплюються на амінокислоти. В процесі перетравлення їжі відбувається гідроліз білків під впливом ферментів. У шлунку вони розщеплюються на більш-менш великі «осколки» - пептиди, які далі в кишечнику гідролізуються до амінокислот. Останні всмоктуються ворсинками кишечника в кров і надходять в усі тканини і клітини організму. Тут з амінокислот під дією ферментів синтезуються білки, властиві тканинам людського тіла. Для синтезування білків необхідна наявність певних амінокислот. Але в одних білках, що надходять з їжею, є всі необхідні людині амінокислоти, а в інших не всі. Організм людини може сам синтезувати деякі амінокислоти або замінювати їх іншими. Але 10 амінокислот він утворити не в змозі. Їх повинен неодмінно отримувати з їжею. Ці кислоти називаються незамінними (див. Додатки).

Білки, що містять всі необхідні амінокислоти, називають повноцінними. Решта білки - неповноцінні. Повноцінними є білки молока, сиру, м'яса, риби, яєць, бобових. Синтезом білків в клітинах управляє ДНК. Він здійснюється на поверхні рибосом за допомогою РНК. В організмі людини білки майже не відкладаються в запас. Надлишки амінокислот в клітинах печінки перетворюються в вуглеводи - глюкозу і глікоген або в резервний жир. Тому артистам балету занадто великої кількості білків в їжі потрібно уникати. Але і навмисне голодування, коли внаслідок великих енерговитрат організм, витративши запаси вуглеводів і жиру, починає витрачати резерви білка, дуже шкідливо. Це витрачаються білки цитоплазми клітин.

Доля амінокислот в організмі різна

1. Основна їх маса витрачається на синтез білків, які йдуть на збільшення білкової маси організму при його зростанні і на оновлення білків, що розпадаються в процесі життєдіяльності.

2. Синтез білків йде з поглинанням енергії.

3. Амінокислоти використовуються в організмі і для синтезу небілкових азотовмісних сполук, наприклад нуклеїнових кислот.

4. Частина амінокислот піддається поступового розпаду і окислення.

Успіхи у вивченні і синтезі білків

Основні відомості про склад і будову білків були отримані при вивченні їх гідролізу (гідроліз білків - необоротне руйнування первинної структури в кислому або лужному розчині з утворенням амінокислот). Встановлено, що в результаті гідролізу будь-якого білка виходить суміш α-амінокислот, причому найбільш часто зустрічаються в складі білків 20 α-амінокислот.

Як же амінокислоти утворюють білкову молекулу? Ще в 80-х роках минулого століття російський вчений-біохімік А.Я. Данилевський на підставі своїх дослідів вперше висловив гіпотезу про пептидного зв'язку між залишками амінокислот в білковій молекулі. У 1899 році дослідженнями білків зайнялися німецькі хіміки-органіки Еміль Фішер і Франц Гофмейстер. Вони висловили припущення, що в білках амінокислоти пов'язані за рахунок аміногрупи однієї кислоти і карбоксилу інший. При утворенні такого зв'язку виділяється молекула води. Ця гіпотеза була блискуче підтверджена експериментально в 1907 році і отримала назву "поліпептидного теорії".

Фішеру вдалося синтетично отримати поліпептиди, в молекули яких входили різні амінокислотні залишки, з'єднані пептидними зв'язками.

Хімічний синтез широко застосовують для отримання пептидів, в т.ч. біологічно активних гормонів і їх різноманітних аналогів, які використовуються для вивчення взаємозв'язку структури і біологічної функції, а також пептидів, які несуть антигенні детермінанти різних білків і застосовуваних для приготування відповідних вакцин. Перші хімічні синтези білка в 60-і рр. (Інсуліну вівці і рибонуклеази S), здійснені в розчині за допомогою тих же методів, які використовують при синтезі пептидів, були пов'язані з надзвичайно великими складнощами. У кожному разі потрібно провести сотні хімічних реакцій і остаточний вихід білка був дуже низький (менше 0,1%), в результаті чого отримані препарати не вдалося очистити. Пізніше були синтезовані деякі хімічно чисті білки, зокрема інсулін людини (П. Зібер і ін.) І нейротоксин II з ядра середньоазіатської кобри (В.Т. Іванов). Однак до сих пір хімічний синтез білка представляє дуже складну проблему і має швидше теоретичне, ніж практичне значення. Більше перспективні методи генетичної інженерії, які дозволяють налагодити промислове одержання практично важливих білків і пептидів.

Спрощений синтез поліпептидів можна змалювати таку картину:

Згадайте: зв'язок між залишками амінокислот, а саме: між групами С = О однієї кислоти і NH інший кислоти - називається пептидного (амидной), група атомів -СО─NH ─ називається пептидного (амидной) групою.

Пептидная або білкова ланцюг являє собою продукт поліконденсації амінокислот. Один з кінців ланцюга, де знаходиться залишок амінокислоти з вільною аміногрупою, називається N-кінцем, сама амінокислота - N-кінцевий; інший кінець ланцюга з залишком амінокислоти, які мають карбоксильну групу, називається С-кінцем, кислота - С-кінцевий.

Пептидную ланцюг завжди записують, починаючи з N-кінця. У назві пептиду за основу беруть С-кінцеву кислоту, інші амінокислоти вказують як заступники з суфіксом -іл-, перераховуючи їх послідовно, починаючи з N-кінця. Назва отриманого дипептида: ГЛІЦ ІЛ АЛАН ІН

ТРЕНАЖЕРИ:

Інтерактив. властивості білків

ВІДЕО:

Якісне визначення азоту в органічних сполуках

джерела

https://sites.google.com/site/himulacom/zvonok-na-urok/10-klass---tretij-god-obucenia/urok-no57-svojstva-belkov-prevrasenie-belkov-v-organizme-uspehi- v-izucenii-i-sinteze-belkov - конспект і посилання

http://www.youtube.com/watch?t=1&v=zt4oxn4c_jQ

http://www.youtube.com/watch?t=1&v=SuPI_hGbaL8